Прионы – это гликопротеины, которые способны индуцировать в нормальном клеточном белке конформационный переход в конформер с инфекционной активностью.

Среди «медленных инфекций» особое место занимает специфиче­ский «фигурант» – информационный прионный белок, химически ни­чем не отличающийся от нормального прионного белка, ответственного за передачу по нервным волокнам нервных импульсов. Разница между нормальным и инфекционным прионным белком заключается лишь в том, что инфекционный вариант приобретает иную пространствен­ную конфигурацию (изофор­му) молекулы. Одно это способно привести к тяжелейшему поражению ЦНС.

Уникальной особенностью прионов является и то, что они являются этиологическими агентами II относимых к новому классу инфекций, вызываемых вирусами. Прионы:

  • не содержат генетического материала, а кодируются генами хозяи­на. Трудность иден­тификации из-за отсутствия на него иммунного ответа;
  • чрезвычайно устойчивы к обычным процедурам дезинфекции, в том числе к высо­ким температурам, факторам, разрушающим генетический материал.

Свое название прионы (по аналогии с вирионами) получили в 1982 г. Они представляют собой очень мелкие частицы – прионовый белок РrР. Нормальный («здоровый») белок обозначается РrРc, а этиологиче­ский агент ТГЭ–РгРSc. Накопление амилоидных фибрилл происходит по типу кристаллообразования, это приводит к образованию амило­идных бля­шек, что вызывает дегенерацию нейронов и пролиферацию астроцитов. Вследствие этого прогрессирующего процесса серое веще­ство мозга приобретает губкообразную структуру (губчатый энцефалит). Таким образом, патологические формы прионного белка обуслов­ливают два важных обстоятельства, имеющих решающее значение для транс­фузионной терапии: 1) отсутствие гуморального ответа на собственный белок организма и, следова­тельно, отсутствие специфических антител в сыворотке традиционного маркера гемо­трансфузионных инфекций; 2) отсутствие размножения – репродукции патологи­ческого агента. Кроме того, входящие в состав амилоидных фибрилл комплексы па­толо­гического прионного белка чрезвычайно устойчивы к традиционным стерилизационным воздей­ствиям, которые в иных случаях разрушают нуклеиновые кислоты отсутствующие у прионов.

Для службы крови принципиальное значение имеет сам факт раз­вития прионемии, наступающей после орального или парентерального заражении возбудителем ТГЭ вследс­твие накопления прионов в мононуклеарных фагоцитах и лимфоцитах, которые спо­собствуют их распро­странению с циркулирующей кровью. Эта ситуация возникает до кли­нических проявлений заболевания.

Превращение нормального прионного белка в инфекционную фор­му можно отнести к фундаментальному открытию современной инфек­ционной патологии.

Заболевания, вызываемые прионами, характеризуются поражением центральной нервной системы: болезнь Крейцфельда–Якоба, синдром Гертсманна–Штреуссера–Шейннера, семейная смертельная бессонни­ца, куру, скрепи овец и коз, трансмиссивная губчатая энцефалопатия коров и др. Источником инфекции являются ткани больного организма. Заражение человека возможно алиментарным путем, а также при исполь­зовании лекарственных препаратов, полученных из тканей больных жи­вотных, или недостаточно обезвреженных медицинских инструментов.

Прионы стабильны при температуре 90 °С в течение 30 мин, инактивируются только при автоклавировании при 135 °С в течение 30 мин. Однако описаны случаи инфициро­вания при применении автоклавированного медицинского инструмента (стоматологи­ческого, отоларин­гологического, нейрохирургического). Прионы резистентны к воздей­ствию химических агентов, УФ и ионизирующей радиации.

Методы контроля полноты инактивации прионов трудоемки, дли­тельны и дорого­стоящи, они предусматривают заражение животных инфицированной тканью, подвергну­той воздействию биоцида, и мате­матический расчет концентрации биоцида и времени, необходимых для инактивации приона. Поэтому на практике необходимо строго соблю­дать регламентированный режим обработки, гарантирующий качество стерилизации.

Таким образом, недопустимо использование животного сырья, по­лученного из территорий, где имелись случаи прионных заболеваний. В производстве нельзя применять клетки нервной ткани как потенци­ально опасный источник прионов.